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Aconitase
Die Aconitase ist ein Enzym des Citratzyklus. Es katalysiert die reversible Umlagerung des Citrats über das intermediär enzymgebundene cis-Aconitat zum Isocitrat . Unter Standardbedingungen liegen 91 % Citrat, 3 % cis-Aconitat und 6 % Isocitrat vor. Weiteres empfehlenswertes FachwissenAbb. 1 zeigt die röntgenkristallographisch ermittelte Tertiärstruktur der Aconitase mit gebundenem α-Methylisocitrat. Im aktiven Zentrum befindet sich ein Fe4S4-Cluster, der zusammen mit Seitenketten polarer Aminosäuren, hauptsächlich Arginin-Reste, das Substrat bindet. Für die katalytische Aktivität zeichnet die spezifische Konformation des Enzyms mit dem Fe4S4-Cluster und den Aminosäureresten Serin-642, Arginin-580, Histidin-101 und Asparaginsäure-100 verantwortlich, welche die Reaktion stereospezifisch vom achiralen Citrat ausschließlich zum (1R,2S)-Isocitrat ablaufen lässt. Literatur
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