Alpha-Sarcin

Alpha-Sarcin oder α-Sarcin ist ein Lektin und gehört zu den wenigen pilzlichen Proteintoxinen, welche ansonsten eher als niedermolekulare Stoffwechselprodukte bekannt sind, z.B. Trichothecene. α-Sarcin wird aus Aspergillus giganteus-Kulturen gewonnen.

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Wirkungsweise

α-Sarcin hemmt die eukaryotische Proteinsynthese, indem es die Bindung von Aminoacyl-tRNA an die Ribosomen blockiert. Es fungiert als Ribonuklease, d.h. es trennt den Strang der Nukleotide der 28 S-rRNA, indem eine Phosphodiesterbindung gespalten wird. Dabei werden etwa 400 Nukleotide freigesetzt. In bemerkenswerter Weise erfolgt dies in unmittelbarer Nähe des Wirkortes von Ricin oder Shiga-Toxin, die als RNA-N-Glycosidasen fungieren. Ein weiteres Unterscheidungsmerkmal zwischen diesen Lektinen ist die Molekülmasse der wirksamen Untereinheiten, die bei α-Sarcin mit ca. 17 kDa wesentlich geringer ist als die entsprechenden Untereinheiten von Ricin mit etwa 30 kDa.

Ähnliche Toxine

Die sehr ähnlichen Lektine Restrictocin und Mitogillin stammen vom Schimmelpilz Aspergillus restrictus und hemmen ebenso die eukaryotische Proteinsynthese.

Literatur

• Ackerman EJ, Saxena SK, Ulbrich N.: α-Sarcin causes a specific cut in 28S rRNA when microinjected into Xenopus oocytes. J Biol Chem 263:17076-17083; 1988.
• Luen Hwua, Kuan-Chun Huangb, Dow-Tien Chenb, Alan Linb: The Action Mode of the Ribosome-Inactivating Protein α-Sarcin. J Biomedical Science 7:420-428; 2000.

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