Aminoacyl-tRNA-Synthetase

Aminoacyl-tRNA-Synthetasen sind Enzyme, die die tRNAs abhängig von ihrer Sequenz (insbesondere ihrer Anticodon-Sequenz) mit ihren spezifischen Aminosäuren beladen. Es gibt mindestens 20 verschiedene Aminoacyl-tRNA-Synthetase-Moleküle, eines pro Aminosäure.

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Die Spezifität und Kontrolle dieser Aminoacylierung der tRNAs ist genauso wichtig für die Genauigkeit der Proteinbiosynthese wie die Anticodon-Codon-Wechselwirkung zwischen tRNA und mRNA am Ribosom. Wird die tRNA mit der falschen Aminosäure beladen, so wird bei der Proteinbiosynthese die falsche Aminosäure eingebaut, auch wenn die tRNA-mRNA-Wechselwirkung korrekt ist.

Ablauf der tRNA-Beladung

Damit eine tRNA mit der entsprechenden Aminosäure (AS) beladen werden kann, muss die Aminoacyl-tRNA Synthetase die AS zuerst aktivieren. Dies geschieht durch Bildung einer Säureanhydridbindung zwischen der Aminosäure und ATP, wobei AS-AMP (Aminoacyladenylat) entsteht.

Nun kann die mit AMP verbundene AS auf das 3'-Ende der tRNA übertragen werden, wobei das AMP-Molekül wieder abgespalten wird.

Die richtige tRNA wird durch die Wechselwirkung zwischen Anticodon der Aminoacyl-tRNA-Synthetase und dem Codon der mRNA sichergestellt. (Siehe dazu die Diskussion!) Allerdings gibt es nicht für jede der möglichen 64 Codon-Kombinationen eine spezifische Aminoacyl-tRNA-Synthetase, sondern nur eine für jede proteinogene Aminosäure (siehe degenerierter genetischer Code).

Für die Wechselwirkung von Codon und Anticodon ist zusätzlich ein Elongationsfaktor nötig. Bei der eukaryotischen Zelle z.B. der eukaryote ElongationsFaktor eEF.

Schließlich besitzt die Aminoacyl-tRNA-Synthetase auch die Fähigkeit zum Korrekturlesen und kann die Bindung zwischen Aminosäure und tRNA auch wieder auflösen.