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Apoptose-InhibitorApoptose-Inhibitoren (engl. Inhibitor of apoptosis protein (IAP)), sind eine Familie von Proteinen, die erstmals beim Baculovirus entdeckt wurde und als endogene Inhibitoren für die Apoptose (programmierter Zelltod) wirken. Weiteres empfehlenswertes Fachwissen
HistorieIAP-kodierende Sequenzen wurden im Genom von Baculoviren erstmals 1993 entdeckt.[1][2]. Dabei wurde festgestellt, dass IAPs an der Unterdrückung des Zelltodes von Baculovirus-infizierten Wirtszellen beteiligt sind. Seitdem wurden viele weitere IAP-Vertreter in unterschiedlichen Spezies gefunden. Diesen IAPs gemein ist das Vorhandensein von mindestens einer BIR-Domäne (Baculovirus IAP repeat), die aus etwa 70 Aminosäuren besteht und für die Hemmung der Apoptose verantwortlich ist.[3] Die IAP-FamilieDie humane IAP-Familie umfasst derzeit acht Proteine.[4]
AuswirkungenTumorzellen steigern mit Hilfe der Apoptose-Inhibierung ihre Vitalität und werden so gegenüber immunologischen und zytotoxischen Therapien resistent. Das Fehlen der Caspaseaktivität führt zu einer erhöhten Resistenz gegenüber der Apoptoseinduktion. Transformierte Zellen überexprimieren lediglich Survivin und ML-IAP.[13][14] Survivin ist dabei am häufigsten tumorspezifisch exprimierte IAP. Dies macht es zum interessantesten Mitglied dieser Proteinfamilie und zu einem wichtigen Untersuchungsobjekt der Onkologie.[15][16][3] Einzelnachweise
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Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Apoptose-Inhibitor aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar. |