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Chaotrop

Als chaotrop werden chemische Substanzen (z.B. Bariumsalze, Guanidinhydrochlorid, Thiocyanate wie Guadinin-SCN, Perchlorate) bezeichnet, die geordnete Wasserstoffbrückenbindungen in Wasser auflösen. Indem die Wasserstoffbrückenbindungen aufgebrochen werden, stören die chaotropen Substanzen die Wasserstruktur und sorgen für Unordnung (Zunahme der Entropie). Bei Aminosäuren vermindern sie damit hydrophobe Effekte und wirken denaturierend auf Proteine, da die treibende Kraft der Proteinfaltung die Zusammenlagerung der hydrophoben Aminosäuren im Wasser ist.

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Chemische Substanzen (Ammoniumsulfat) mit hierzu gegenteiligen Auswirkungen werden kosmotrop oder antichaotrop genannt.

Hier zwei Erklärungen, die nicht ganz mit der oben aufgeführen übereinstimmen, aber besser zu den Lehrbuchinhalten passen.

Hofmeister-Reihe

Anionen:

$F^- > PO_4 ^{3-} > SO_4 ^{2-} > CH_3 COO^- > Cl^- > Br^- > I^- > NO_3 ^- > ClO_4 ^- > SCN^- > Cl_3 CCOO^-$

Kationen:

$NH_4^+ > Rb^+ > K^+ > Na^+ > Li^+ > Mg^{2+} > Ca^{2+} > Ba^{2+}$

Die weiter links stehenden (so genannten antichaotopen oder kosmotropen) Salze sind besonders schonende Fällungsmittel. Sie vergrößern hydrophobe Effekte in der Lösung und fördern Proteinaggregationen über hydrophobe Wechselwirkungen. Die weiter rechts stehenden (chaotopen) Salze vermindern hydrophobe Effekte und fällen Proteine aus $[1]$ .

Oder, um es verständlich zu machen: Wasser und Fette mischen sich nicht. Wer Öl in Wasser schüttet, sieht sofort, das Öl steigt nach oben, das Wasser bleibt unten. Die Flüssigkeiten sind vollständig voneinander getrennt. Chemiker nennen das den hydrophoben Effekt. Diesen Effekt mindern chaotrope Salze. Sie stören die hydrophoben Kräfte, die Proteine in ihrer tertiären bzw. quartären Struktur halten und denaturieren sie so $1[2]$ . Kurz: Chaotrope Salze heben die strikte Trennung von Wasser und Fetten auf.

Chemiker benutzen hierzu Salze wie Perchlorate, Thiocyanate oder Bariumsalze.

Quellen

[1] Lottspeich, Bioanalytik, 2. Auflage, S.20

[2] D.Voet, J.Voet, Biochemistry, 3. Aufl. 2004, Wiley-Verlag, S. 265

Kategorien: Thermodynamik | Chemische Bindung

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