Flavin-Adenin-Dinukleotid

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Flavin-Adenin-Dinukleotid (kurz FAD) ist ein Koenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronen-Carrier in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren und anderen Redox-Reaktionen. FAD kann einzelne Elektronen übertragen im Gegensatz zum NAD. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.

Struktur und chemische Eigenschaften

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B₂) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavin-Mononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome (in der Abbildung blau) befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H⁺) und zweier Elektronen (e⁻) in die reduzierte Form FADH₂ über:

Siehe auch

• Vitamin B₂