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Flavin-Adenin-Dinukleotid



 

Flavin-Adenin-Dinukleotid (kurz FAD) ist ein Koenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronen-Carrier in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren und anderen Redox-Reaktionen. FAD kann einzelne Elektronen übertragen im Gegensatz zum NAD. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.

Struktur und chemische Eigenschaften

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavin-Mononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome (in der Abbildung blau) befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e−) in die reduzierte Form FADH2 über:


Siehe auch

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Flavin-Adenin-Dinukleotid aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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