Glykogen-Synthase

Die Glykogen-Synthase ist ein Enzym, das Glykogenketten durch das Anhängen von Glukoseresten bildet.

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Funktion

Hauptaufgabe dieses regulierten Schlüsselenzyms des Glykogenstoffwechsel ist die Polymerisation von Glucose in α-1-4-glykosidischer Bindung. Dies geschieht im letzten Schritt der Glykogensynthese. Dabei wird unter Abspaltung von UDP UDP-Glucose (gebildet aus UTP und Glucose) endständig an bereits vorhandene Glykogenketten angehängt. Letztere sind Voraussetzung für die Reaktion und werden durch Initiierungsschritte durch das Glykogenin (priming glucosyltransferase) bereitgestellt. Eine Polymerisation an freier, nicht an Glykogenin-Ketten fixierter Glucose findet nicht statt.

Regulation

Regulation durch Phosphorylierung

Die Regulation der Glykogen-Synthase findet, wie bei fast allen wichtigen Schlüsselenzymen des Stoffwechsels, durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung statt. Im Falle der Glykogen-Synthase geschieht dies durch den Insulin-/Glucagonspiegel, der über eine G-Protein-Kaskade die Bereitstellung eines Second Messengers zur Folge hat. Hierdurch werden entsprechende Kinasen oder Phosphatasen aktiviert, die zur Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung von Enzymen führen.

Wie bei allen durch Phosphorylierungsreaktionen regulierten Enzymen des Glukoseabbau-/Glucosespeicherung-Stoffwechselwegs gilt: Phosphorylierung durch Kinasen führt zu beschränkter Enzymaktivität und Dephosphorylierung durch Phosphatasen zur vollständigen Enzymaktivität.

Partielle Aktivität

Die Glykogen-Synthase ist in ihrer dephosphorylierten Form nicht vollständig inaktiviert. Vielmehr besitzt sie eine konzentrationsabhängige Aktivität. Durch eine hohe Konzentration an Glucose-6-phosphat wird sie partiell aktiviert bzw. im Gegenzug durch eine hohe Konzentrationen an ATP schrittweise bis zum Stillstand inhibiert.