Häm

              Häme sind Komplexverbindungen mit einem Eisen-Ion als Zentralatom und einem Porphyrin-Molekül als Ligand. Der bekanntester Vertreter ist das Fe-Protoporphyrin IX, auch Häm b genannt, oder einfach Häm. Häme finden sich als prosthetische Gruppe in Proteinen, die als Cytochrome bezeichnet werden.

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Porphyrinstruktur

Häme sind eisenhaltige Porphyrinkomplexe. Die Häme unterscheiden sich in der Porphyrinstruktur.

Derivate des Häms

Derivate des Häms (genauer Häm b) unterscheidet man nach der Art der beiden axialen Liganden und der Oxidationsstufe des Eisen-Ions in der jeweiligen Komplex-Verbindung:

Vorkommen

Häm b kommt z. B. als eisenhaltiger Farbstoff in den roten Blutkörperchen vor. Zusammen mit dem in den Erythrozyten vorkommenden Eiweiß, dem Globin, bildet es Hämoglobin, das für die Sauerstoffaufnahme des Körpers eine zentrale Rolle spielt.

Häme kommen als prosthetische Gruppe in folgenden Proteinen (Cytochromen) vor:

Biosynthese

Im menschlichen Körper geht die Biosynthese aller Häme von Succinyl-CoA und der Aminosäure Glycin aus. Die δ-Aminolävulinatsynthase katalysiert die Verbindung von Glycin und Succinyl-CoA zu α-Amino-β-ketoadipat, welches spontan zu δ-Aminolävulinat decarboxyliert:

Pflanzen, Algen, Bakterien (mit Ausnahme der Alphaproteobacterien) sowie Archeaebakterien können δ-Aminolävulinat auch ausgehend von Glutaminsäure herstellen, was als C5- bzw. Beale-Weg bezeichnet wird. Dabei wird die an eine tRNA gebundene Aminosäure durch die Glutamyl-tRNA-Reduktase in Glutamat-1-semialdehyd unter NADPH-Verbrauch reduziert. Dieses wird schließlich in δ-Aminolävulinat umgewandelt, was durch die Glutamat-1-semialdehy-aminotransferase katalyisiert wird. Es wurde indes noch nicht nachgewiesen, dass Bakterien sowohl den C5-Weg wie auch den oben beschriebenen Syntheseweg über die δ-Aminolävulinatsynthase besitzen ^[1][2].

Vier dieser Moleküle werden von der PBG-Desaminase unter Abspaltung von vier Ammoniak zu Hydroxymethylbilan umgesetzt. Weitere Umwandlungen erfolgen schrittweise über Uroporphyrinogen III (PBG-Isomerase) und Koproporphyrinogen III (Uroporphyrinogendecarboxylase) zu Protoporphyrinogen IX (Koproporphyrinogen-Oxidase) und Protoporphyrin IX (Protoporphyrinogen-Oxidase). In letzteres baut die Ferrochelatase noch ein zweiwertiges Eisen ein und das Häm (Häm b) ist fertig.

Pathologie: Praktisch jedes der beteiligten Enzyme kann einen Defekt aufweisen, was zu einem typischen Subtyp der Porphyrie führt.

Abbau und Ausscheidung

Die Abbauprodukte des Häms heißen Gallenfarbstoffe.

Die Hämooxygenase wandelt das rote Häm noch im Blut unter Sprengung des Porphyrinrings und unter Eisen- und Kohlenmonoxidabspaltung zum grünen Biliverdin um. Die Biliverdinreduktase reduziert es zum orange-roten Bilirubin. Ausgeschieden wird es als Bilirubin mit der Galle oder mit dem Kot.

Weitere Abbauprodukte des Bilirubins wie das farblose Sterkobilinogen (das durch Darmbakterien zu den braunen Dipyrrolen Mesobilifuchsin und Bilifuchsin umgesetzt wird) und das orange-gelbe Sterkobilin tragen zur normalen Stuhlfarbe bei. Teilweise werden Bilirubinabbauprodukte wieder resorbiert und tragen als Urobilinogen und Urobilin zur gelben Farbe des Urins bei.

Literatur

• P.M. Jordan (1994): Highlights in haem biosynthesis. In: Curr. Opin. Struct. Biol. Bd. 4, S. 902-911. PMID 7712294
• H. Panek, M.R. O'Brian (2002): A whole genome view of prokaryotic haem biosynthesis. In: Microbiology. Bd. 148, S. 2273-2282. PMID 12177321 PDF
• Berg/Tymoczko/Stryer: Biochemie, 5. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag GmbH Heidelberg 2003, ISBN 3827413036

Siehe auch

• Blut
• Chlorophyll, dort ist das Eisen-Ion des Häms durch ein Magnesium-Ion ersetzt.
• Porphyrien, genetisch bedingte Synthesestörungen der Häm-Gruppe