Kinasen

Kinasen sind Enzyme, die einen Phosphatrest von ATP auf andere Substrate, dort insbesondere auf Hydroxygruppen, übertragen. Sie gehören neben den Aminotransferasen und Glykosyltransferasen zur Klasse der Transferasen. Nach dem EC-Nummer-Klassifikationssystem gehören sie in die Gruppe EC 2.7.

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In der Geschichte der Biochemie war der Begriff „Kinase“ weiter gefasst. So nannte man Kinasen auch Enzyme, die Zymogene in Enzyme umwandeln. Ein Beispiel ist die klassische Enterokinase die heute Enteropeptidase genannt wird.

Kinasen im Zuckerstoffwechsel

Eine Gruppe von Kinasen phosporyliert Hydroxygruppen von Zuckermolekülen. Diese finden sich u. a. in beiden Phasen der Glykolyse

• in der „Sammelphase“ (Phosphorylierung der Glucose und Umwandlung in Glycerinaldehyd-3-phosphat unter ATP-Verbrauch): Hexokinase oder Glucokinase und Phosphofructokinase
• in der „Gewinnphase“ (Umsetzung von Glycerinaldehyd-3-phosphat zu Pyruvat unter ATP-Bildung): Phosphoglyceratkinase und Pyruvatkinase, zwei Enzyme, die an der Entstehung von ATP aus phosphorylierten Metaboliten (1,3-Bisphosphoglycerat bzw. Phosphoenolpyruvat) beteiligt sind. Im Sinne einer „Rückwärtsreaktion“ erfolgt dabei die Übertragung eines Phosphatrestes von einem Metaboliten hohen Gruppenübertragungspotentials auf ADP.

Proteinkinasen

Hauptartikel: Proteinkinase

Weitere Akzeptorgruppen für Kinasen sind die alkoholischen Aminosäurereste von Proteinen. Die modifizierenden Enzyme, Proteinkinasen, bilden in höheren Zellen die zweithäufigste Proteinklasse. Sie werden entweder nach der Art der modifizierten Gruppe (Serin, Threonin, Tyrosin) eingeteilt, oder nach ihrem Aktivierungsmechanismus (z. B. Proteinkinase A, Proteinkinase B (vergl. Insulin/zelluläre Wirkungen), Proteinkinase C, Proteinkinase G). Die Wirkung dieser Kinasen kann durch spezialisierte Protein-Phosphatasen wieder rückgängig gemacht werden.

Siehe auch

• Phosphatase, Proteinkinase, Second Messenger
• Insulin