Um alle Funktionen dieser Seite zu nutzen, aktivieren Sie bitte die Cookies in Ihrem Browser.
my.chemie.de
Mit einem my.chemie.de-Account haben Sie immer alles im Überblick - und können sich Ihre eigene Website und Ihren individuellen Newsletter konfigurieren.
- Meine Merkliste
- Meine gespeicherte Suche
- Meine gespeicherten Themen
- Meine Newsletter
MyristoylierungMyristoylierung (auch N-Myristoylierung oder Myristylierung genannt) ist der Prozess, bei dem Myristinsäure (Myrinstat) an den N-terminalen Glycinrest von Proteinen angehängt wird. Das Anhängen dieser Fettsäure geschieht sehr spezifisch und ist eine wichtige posttranslationale Modifikation von Proteinen. Weiteres empfehlenswertes FachwissenMyristinsäure wird irreversibel an ein N-terminales Glycin durch die sogenannte N-Myristoyltransferase gekoppelt. Dieser Prozess vollzieht sich in der Regel direkt nach einer spezifischen Proteolyse, d.h. Enzyme spalten das Protein, so dass ein Peptid mit N-terminalem Glycin entsteht (oftmals wird nur das initiale Methionin abgespalten). N-Myristoylierung vermittelt schwache, reversible Interaktionen mit der Zellmembran und anderen Proteinen. Über die Myristoylierung lässt sich zusätzlich der Transport und die Lokalisation von Proteinen steuern. Ein Beispiel für myristoylierte Proteine sind die Src Kinase-Familie, etliche G-Proteine und andere. Bei Pflanzen spielt Myristoylierung auch eine wichtige Rolle in der Signaltransduktion bei der Reaktion auf Stress. Literatur
|
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Myristoylierung aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar. |