Nitrogenase

Nitrogenase ist ein Enzymkomplex, der in der Lage ist, Luftstickstoff (N₂) zu reduzieren und damit in eine biologisch verfügbare Form umzuwandeln. Der Enzymkomplex besteht aus zwei Proteinen, der Dinitrogenase und der Dinitrogenase-Reduktase.
Da N₂ ein sehr stabiles und inertes Molekül ist (die Bindungsenergie beträgt 940 kJ), wird eine große Menge an Energie in Form von ATP benötigt, um die Dreifachbindung zwischen den beiden Stickstoff-Atomen zu spalten. Als Produkt dieser Reaktion entsteht Ammoniak.

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Die Summengleichung der durch Nitrogenase katalysierten Reaktion lautet:

N₂ + 8H⁺ + 8e^- + 16 ATP → 2NH₃ + H₂ + 16ADP + 16 P_i

Das aktive Zentrum des Enzyms besteht aus einem Cluster aus Eisen- und Molybdänatomen. Einige Bakterien sind in der Lage, bei Molybdänmangel alternative Nitrogenasen herzustellen, die statt Molybdän Vanadium oder nur Eisen enthalten. Die Aktivität der Nitrogenase ist nicht auf Stickstoff beschränkt. Das Enzym reduziert auch andere Dreifachbindungen, zum Beispiel die von Ethin oder Cyanid. Unter natürlichen Bedingungen hat diese Eigenschaft vermutlich keine Bedeutung. Die Reduktion von Ethin zu Ethen wird jedoch genutzt, um Stickstofffixerung experimentell nachzuweisen.

Nitrogenasen sind unter verschiedenen Bakterien und einigen Archaeen zu finden. Stickstoffixierende Aktinomyceten sind ebenso bekannt wie Cyanobakterien (zum Beispiel Anabaena) oder Proteobakterien (zum Beispiel Azotobacter). Die Nitrogenase der meisten Bakterien ist extrem sauerstoffempfindlich. Um das Enzym gegen Sauerstoff zu schützen, haben Bakterien verschiedene Anpassungen entwickelt, etwa dicke Schleimkapseln oder besonders dickwandige Zellen. Bakterien, die oxygene Photosynthese betreiben, trennen stickstoffixierende Zellen (Heterocysten) räumlich von Sauerstoff freisetzenden Zellen oder sie assimilieren Stickstoff nur nachts, wenn die Lichtreaktion der Photosynthese ruht. Einige Bakterien können Stickstoff nur in Symbiose fixieren, zum Beispiel Rhizobien (Knöllchenbakterien), die mit Pflanzen (oft Leguminosen) zusammenleben. Da die Pflanzen selbst nicht in der Lage sind, Luftstickstoff zu fixieren, sind sie auf das Produkt der bakteriellen Nitrogenase mit angewiesen. Der gebildete Ammoniak ist Ausgangsstoff für die Bildung von Glutaminsäure und Glutamin.
Streptomyces thermoautotrophicus, ein thermophiles Bakterium, das aus Kohlenmeilern isoliert wurde, besitzt eine ungewöhnliche, sauerstoffunempfindliche Nitrogenase.
Der gesamte Prozess der biologischen Stickstoffixierung ist relativ komplex und erfordert das Zusammenwirken mehrerer Enzyme, von denen die Nitrogenase das wichtigste ist. Die Gene dieser Enzyme unterliegen einer strengen Regulation. Ihre Transkription wird zum Beispiel durch Sauerstoff und gebundene Stickstoffquellen wie Nitrat und einige Aminosäuren abgeschaltet.

Siehe auch

• Stickstofffixierung
• Rhizobien