Rhodanase

Die Rhodanase (auch Rhodanese, Thiosulfat-Sulfurtransferase, Thiosulfat-Cyanid-Transsulfurase; EC 2.8.1.1) ist ein mitochondriales Enzym, welches Schwefel vom Thiosulfat (S₂O₃²⁻) auf Cyanid (CN⁻) überträgt. Dadurch wird letzteres zum Rhodanid (Thiocyanat, SCN⁻), während das Thiosulfat zum Sulfit (SO₃²⁻) reduziert wird.

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Diese Reaktion findet in zwei Schritten statt. Im ersten Schritt wird im katalytischen Zentrum des Enzyms die disulfidische Bindung gebildet, indem der Schwefeldonor, hier Thiosulfat, sein Schwefel-Atom auf die Thiol-Gruppe im Cystein-Rest C247 1 unter Bildung des Disulfans 2 überträgt. Im zweiten Schritt wird unter Rückbildung der Thiol-Gruppe das Substrat, hier Cyanid, sulfidiert:

Diese Reaktion ist wichtig für die Entgiftung aufgenommenen Cyanids, da das entstehende Thiocyanat weitestgehend ungiftig ist. Die Verabreichung von Thiosulfat (z.B. in Form einer Natriumthiosulfat-Lösung) bei Cyanidvergiftungen beruht auch auf der Aktivierung dieses enzymatischen Entgiftungssystems. Vordergründig scheint diese Reaktion die eigentliche Aufgabe der Rhodanase zu sein; über ihre tatsächliche Bedeutung herrscht bislang keine Klarheit. Eine Rolle als Schwefeldonor bei der Synthese von Eisen-Schwefel-Clustern für Eisen-Schwefel-Proteine wird diskutiert.

Literatur

• F. Gliubich, M. Gazerro, G. Zanotti, S. Delbono, G. Bombieri, R. Berni: Active Site Structural Features for Chemically Modified Forms of Rhodanese. In: Journal of Biological Chemistry. 271, Nr. 35, 1996, S. 21054-21061. PMID 8702871 PDF