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Schlüssel-Schloss-PrinzipDas Schlüssel-Schloss-Prinzip beschreibt die Funktion von zwei oder mehreren komplementären Strukturen, die räumlich zueinander passen müssen, um eine bestimmte biologische Funktion erfüllen zu können. Dieses Prinzip wurde 1894 von Emil Fischer hypothetisch beschrieben am Beispiel der spezifischen Bindung zwischen Enzym und Substrat. Eine schwache, nicht-kovalente Wechselwirkung führt zu einem relativ stabilen Übergangszustand (Komplex) von Ligand (Gast) und Rezeptor (Wirt), dessen relative Bindungsstärke man als Affinität bezeichnet. Eine etwas zeitgemäßere Ausdrucksweise spricht vom Induced-fit-Konzept (Hand-im-Handschuh-Prinzip), um der konformativen Flexibilität chemischer Verbindungen Rechnung zu tragen. Oft ist es nur ein Teil der Gesamtstruktur des Liganden (vergleiche: Pharmakophor) bzw. des Rezeptors, der in die Komplexbildung einbezogen ist, der andere Teil mag funktionell irrelevant bleiben. Weiteres empfehlenswertes Fachwissen
Weiterhin zur Geltung kommt das Schlüssel-Schloss-Prinzips in folgenden Beispielen:
Viele diagnostische Nachweisverfahren beruhen auf dem Schlüssel-Schloss-Prinzip (z.B. Blutgruppendiagnostik, Gewebetypisierung, Infektionsdiagnostik, DNA-Diagnostik). Die stärkste bekannte Bindung zwischen Rezeptor und Ligand, bildet das System Streptavidin (ein Protein) mit Biotin (Vitamin H). Diese Wechselwirkung wird in der Immunologie und Molekulardiagnostik häufig angewendet.
Siehe auchInduced-fit-Theorie Biologische Suszeptibilität |
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Schlüssel-Schloss-Prinzip aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar. |