Sekundärstruktur

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Die Sekundärstruktur von Biopolymeren wie Proteinen, Nukleinsäuren und Polysacchariden beschreibt die relative Anordnung ihrer monomeren Bausteine. Sie ist bestimmt durch die von Wasserstoffbrücken zwischen einzelnen Elementen definierten Topologie, sowie durch die Primärstruktur. Manchmal – etwa bei Polysacchariden – spielt auch die Form der Polymerisierung eine Rolle.

Bei so komplexen Molekülstrukturen wie Proteinen definiert die Sekundärstruktur insbesondere charakteristische lokale Strukturelemente wie Helices oder Faltblätter. Die Darstellung der Sekundärstruktur, oder des Polymerrückgrats mit den Sekundärstrukturelementen, bietet einen besseren Überblick als die Darstellung der vollständigen Molekülstruktur. Andererseits gibt sie einen wesentlich genaueren Einblick in die tatsächliche Struktur als die Abbildung durch Pauli-Schreibweise oder Fischer-Projektion.

In der RNA- und Proteinstrukturvorhersage bildet die Vorhersage der Sekundärstrukturelemente ein wichtiges, und im Vergleich weniger schwieriges Unterproblem.

Die genaue Anordnung der Atome im dreidimensionalen Raum, welche sämtliche physikalischen Wechselwirkungen innerhalb des Moleküls und mit seiner Umgebung einbezieht, wird dagegen als Tertiärstruktur bezeichnet. Die Einteilung zu einer Hierarchie in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 durch Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen.

Sekundärstruktur von Proteinen

Bei Proteinen ist Sekundärstruktur bestimmt durch Wasserstoffbrücken zwischen den CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats. Dafür gibt es zwar unüberschaubar viele Möglichkeiten, jedoch zeigt sich, dass einige Motive, oder Sekundärstrukturelemente, besonders häufig vorkommen:

• α-Helix
• π-Helix
• 3₁₀-Helix
• β-Faltblatt
• β-Schleife

Bereiche, die keine definierte Sekundärstruktur aufweisen, werden als Random-coil bezeichnet.

Mit Ausnahme der Beta-Schleifen und Random-coils zeichnen sich diese Bereiche dadurch aus, daß in ihnen die beiden einzig möglichen Drehwinkel ψ und φ des Peptidrückgrates festgelegt sind und sich über die Länge des Sekundärstrukturelementes hindurch periodisch wiederholen. Im Ramachandran-Plot sind die möglichen Sekundärstrukturen als Funktion der zugehörigen ψ/φ Winkelpaare dargestellt. Durch die H-Brücken innerhalb des Peptidrückgrates werden die Sekundärstrukturelemente energetisch stabilisiert. Je nach Art der Sekundärstruktur können bestimmte Aminosäureseitenketten auf deren Struktur destabilisierend werden.

In ein und demselben Protein liegt meistens eine Mischung aus den verschiedenen Sekundärstrukturelementen vor. Die vollständige Proteinstruktur (d.h. die Abfolge bzw. Anordnung der Sekundärstrukturelemente) wird als Tertiärstruktur bezeichnet. Sie ist für jedes Protein charakteristisch und für die biologische Funktion unbedingt notwendig. Während bzw. nach der Herstellung des Proteins durch Translation eines RNA-Moleküls wird das Protein durch Proteinfaltung in die biologisch wirksame Form überführt. Dieser Vorgang wird u.a. durch Chaperone unterstützt.

Sekundärstruktur von Nukleinsäuren

Auch Nukleinsäuren, also DNA und RNA, können Sekundärstrukturen bilden. Voraussetzung hierfür ist, dass das Nukleinsäuremolekül zunächst als Einzelstrang vorliegt. Komplementäre Abschnitte können dann Wasserstoffbrücken und intramolekulare Doppelstränge bilden, während nicht komplementäre Abschnitte einzelsträngig bleiben. Sekundärstrukturen von Nukleinsäuren bezeichnet man in Anlehnung an ihre Form als Haarnadelstruktur (hairpin loop) wenn ein gepaarter doppelsträngiger Abschnitt (Stamm) einen kurzen einzelsträngigen Abschnitt (kleine Schleife) oder als stem-loop, wenn ein gepaarter doppelsträngiger Abschnitt (Stamm) einen längeren einzelsträngigen Abschnitt (große Schleife) einschließt.

Die Sekundärstrukturen haben wichtige Funktionen bei der Regulation der Transkription, sie können als Primer dienen (siehe Telomerase) oder Voraussetzung für die enzymatische Aktivität der Ribosomen sein (siehe rRNA). Nukleinsäuren können auch noch komplexere räumliche Strukturen einnehmen: tRNAs müssen für ihre Funktion in der korrekten Tertiärstruktur vorliegen.