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Tertiärstruktur



Unter Tertiärstruktur versteht man in der Biochemie den übergeordneten räumlichen Aufbau von Proteinen oder Nukleinsäuren. Im Gegensatz zur Sekundärstruktur, die die Struktur einzelner Bereiche der Aminosäuren- bzw. Nukleobasen-Abfolge definiert, versteht man unter der Tertiärstruktur die vollständige dreidimensionale Struktur der Kette. Bei einem globulären Protein wird die energetisch treibende Kraft für die Faltung der einzelnen Sekundärstrukturelemente durch die Kautzman-Regel beschrieben: die hydrophoben Bereiche sind im Inneren, während die hydrophilen und/oder geladenen Bereiche dem wässrigen Milieu zugewandt sind (siehe auch hydrophober Effekt). In die Stabilisierung von Tertiärstrukturen sind oft Disulfidbrücken involviert.

Insbesondere bei Proteinen ist die dreidimensionale Struktur charakteristisch und für die biologische Funktion unbedingt notwendig. Während beziehungsweise nach der Herstellung des Proteins durch Translation einer mRNA wird das Protein durch Proteinfaltung in die biologisch wirksame Form überführt. Dieser Vorgang wird u. a. durch Chaperone unterstützt.

Der Bereich der Biochemie, der sich mit der Aufklärung bzw. den Auswirkungen solcher Strukturen auseinandersetzt, heißt Strukturbiologie. Als Methoden für die Strukturaufklärung finden vorwiegend (Röntgen-)Kristallstrukturanalyse und mehrdimensionale NMR Einsatz. Die Bioinformatik versucht Methoden bzw. Algorithmen zu entwickeln, mit Hilfe derer man aus der Primärstruktur (d. h. der Abfolge der einzelnen Aminosäuren) die dreidimensionale Struktur des Proteins vorhersagen kann (siehe Artikel zur Proteinstruktur).

Siehe auch

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Tertiärstruktur aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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