Tyrosin

Tyrosin ist in seiner natürlichen L-Form eine nichtessenzielle proteinogene Aminosäure, die in den meisten Proteinen vorkommt, in großen Mengen im Casein. Tyrosin ist Ausgangssubstanz für die Biosynthese von Catecholaminen, Melanin und Thyroxin.

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Vorkommen

Tyrosin kommt im Körper als Zersetzungsprodukt von Proteinen vor. Säugetiere können Tyrosin aus der essentiellen Aminosäure Phenylalanin synthetisieren, welche mit der Nahrung aufgenommen wird.

Synthese

Tyrosin entsteht durch Biopterin-abhängige Hydroxylierung von Phenylalanin. Das diese Reaktion katalysierende Enzym ist die Phenylalaninhydroxylase, eine Monooxygenase. Dabei wird ein Sauerstoffmolekül (O₂) benötigt und bei dieser Reaktion entsteht ein Wassermolekül (H₂O).

Funktionen

Im Nebennierenmark werden aus L-Tyrosin die Hormone Adrenalin und Noradrenalin gebildet und bei Bedarf direkt an das Blut abgegeben.

Die Bildung der Schilddrüsenhormone Triiodthyronin (T3) und Thyroxin (T4) im Colloid der Schilddrüse beruht ebenfalls auf Tyrosin-Untereinheiten.

Eine besondere Bedeutung hat das Tyrosin in Proteinen, die an Signaltransduktionsprozessen beteiligt sind. Es fungiert als Empfänger von Phosphat-Gruppen, die durch Proteinkinasen (sog. Rezeptor-Tyrosin-Kinasen) übertragen werden und das Zielprotein in seiner Aktivität verändern.

Außerdem spielt Tyrosin als im Protein gebundene Aminosäure eine wichtige Rolle in der Photosynthese, indem es im Photosystem II als Elektronendonor das oxidierte Chlorophyll reduziert. Es verliert hierbei zunächst das Proton seiner phenolischen OH-Gruppe, wird zu einem neutralen Radikal und wird dann vom im Photosystem II befindlichen vierkernigen Mangancluster wieder reduziert.

Abbau

Der Abbau von L-Tyrosin (= para-Hydroxyphenylalanin) beginnt mit einer α-Ketoglutarat-abhängigen Transaminierung durch die Tyrosin-Transaminase zu para-Hydroxyphenylpyruvat (die Positionsbezeichnung para, kurz p, bedeutet, dass OH-Gruppe und Seitenkette am Phenylring gegenüberliegen, siehe auch Abbildung unten).

Den nächsten Schritt katalysiert die p-Hydroxylphenylpyruvat-Dioxygenase unter Einbau von Sauerstoff und Abspaltung von CO₂ zum Homogentisat (2,5-Dihydroxyphenyl-1-acetat). Um den aromatischen Ring des Homogentisats zu spalten, wird eine weitere Dioxygenase, die Homogentistat-Oxigenase, benötigt. Dabei entsteht durch Einlagerung eines weiteren O₂-Moleküls das Maleylacetacetat.

Mit der Maleylacetacetat-cis-trans-Isomerase entsteht in diesem Fall Fumarylacetat durch Rüotation der durch Oxidation (aus -OH) entstanden Carboxylgruppe. Diese cis-trans-Isomerase enthält Glutathion als Koenzym. Fumarylacetacetat kann schließlich durch die Fumarylacetacetat-Hydrolase durch Wassereinlagerung gespalten werden.

Dabei werden Fumarat (auch ein Metabolit des Citrat-Zyklus) und Acetacetat (Butan-(3)-on-Säure) frei. Acetacetat ist ein Ketonkörper, welcher mit Succinyl-CoA aktiviert wird, und danach in zwei Moleküle Acetyl-CoA (für Citrat-Zyklus und Fettsäuresynthese) umgesetzt werden kann.

Wirkungsweise im menschlichen Körper

Tyrosin hat als Ausgangsstoff für Neurotransmitter eine relativ stark aufhellende (stimmungssteigernde) Wirkung. Die typische Tagesdosierung für einen Erwachsenen beträgt ca. 100 mg. Daher wird sie wie Phenylalanin auch, z. B. in der orthomolekularen Medizin als mildes Antidepressivum eingesetzt bzw. empfohlen. Die übliche Dosierung beträgt dann allerdings 500-1000 mg pro Tag. Für schwere Depressionen ist Tyrosin allein jedoch nicht geeignet.

Krankheiten

Auch in Folge einer Phenylketonurie (PKU) kann es zu einem Mangel an Tyrosin kommen. Über Nahrung aufgenommenes Phenylalanin kann nicht korrekt zu Tyrosin synthetisiert werden, welches dem Körper infolgedessen medikamentös zugeführt werden muss, da es ansonsten zu einer Unterproduktion von Melanin (Albinismus) und Thyroxin (Kretinismus) kommt. Ebenso kommt es zu Problemen bei der Herstellung von Katecholaminen.

Weitere Eigenschaften

  In der Abbildung rechts ist Tyrosin mit zugehöriger Elektronendichtekarte zu sehen, so wie sie bei einer Kristallstrukturanalyse aus einem Proteinkristall erhalten wird, das Protein war in diesem Fall Concanavalin A.
Isoliertes Tyrosin fluoresziert bei Anregung mit UV-Licht. Im Protein-Verband kommt es in Gegenwart der aromatischen Aminosäure Tryptophan zu einem Resonanzenergietransfer zu diesen Aminosäureeinheiten.

Literatur

• Biochemie, Berg/Tymoczko/Stryer, 5. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag GmbH Heidelberg 2003, ISBN 3827413036