Vitamin-D-bindendes Protein

Das Vitamin-D-bindende Protein (kurz: VDBP, oder offiziell: Gruppenspezifische Komponente, kurz: CG genannt, alternativ: Vitamin-D-bindendes Alpha-Globulin, kurz: VDBG) gehört zu der Familie der Albumine und ist ein Glykoprotein, das unter anderem hydrophobe Vitamin-D-Metabolite bindet und so hauptsächlich ihren Transport im Blutstrom vermittelt und ihre Wirkungen puffert. Man findet es aber auch im cerebrospinalen Liquor, in Aszitesflüssigkeit und auf der Oberfläche einiger Zelltypen. Neben seinen Vitamin-D-bindenden Eigenschaften bindet es auch Aktin und spielt eine Rolle in der Chemotaxis.

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Genetik

Das Vorläuferprotein wird auf dem Chromosomenabschnitt 4q12-q13 kodiert, enthält 474 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von ca. 53 kDa. Es existieren über 80 Varianten des menschlichen VDBP.

Allgemeine Funktion

Das wichtigste Trägerproteine für Vitamin D₃ und seine Intermediate ist das Vitamin-D-bindende Protein (DBP), welches Vitamin-D-Metabolite mit hoher Affinität in folgender Reihenfolge bindet: 25(OH)D₃ = 24,25(OH)₂D₃ > 1,25(OH)₂D₃ > D₃. Die Plasmaspiegel von Vitamin-D-bindendem Protein sind 20-mal höher als die Gesamtmenge der Vitamin-D-Metaboliten von denen im Blut > 99 % proteingebunden sind (zumeist an VDBP, in geringer Menge auch an Albumin und andere Lipoproteine). Das Vitamin-D-bindende Protein hat unter normalen Bedingungen eine maximale Bindungskapazität für Vitamin-D-Metabolite von ca. 1900 ng/ml ^[1]. Da nur der geringe freie Anteil der Vitamin-D-Metaboliten verstoffwechselt werden kann oder hormonelle Wirkungen entfaltet, hat DBP eine wesentliche Pufferfunktion gegen Schwankungen der tiefgreifenden Vitamin-D-Wirkungen in verschiedenen Geweben. Ausgenommen hiervon ist die Niere. ^[2].

Regulation des VDBP-Plasmaspiegels

Der Blutspiegel von Vitamin-D-bindendem Protein ist nicht durch Vitamin-D-Metabolite selber reguliert. Er vermindert sich vielmehr bei Leberkrankheiten, Mangelernährung (verminderte Bildung) und bei nephrotischem Syndrom (vermehrte Ausscheidung in der Niere), er erhöht sich bei Schwangerschaft und Östrogentherapie. Die Konzentration von freiem 1,25(OH)₂D₃ (Calcitriol) bleibt jedoch gleich, wenn sich der DBP-Spiegel ändert (eines von vielen Beispielen für die vielschichtige und strenge Selbstregulation im Vitamin-D-Stoffwechsel) ^[2].

VDBP in der Niere

In der Niere wird VDBP glomerulär filtriert. Im Bürstensaum der proximalen Tubuli der Nieren befindet sich ein Komplex von Proteinen (ein Teil davon ist der DBP-bindende Rezeptor Megalin), der die rückresorbierende Endozytose von VDBP aus dem Primärharn zusammen mit den daran gebundenen Vitamin-D-Metaboliten ermöglicht. Ein VDBP-unabhängiger Transport von 25(OH)D₃ in die Nierenzelle muss aber auch möglich sein, da Mäuse, die kein VDBP bilden können, keine Rachitis bekommen, im Gegensatz zu Mäusen, die über kein Megalin verfügen und ihre Vitamin-D-Metaboliten daher über den Urin verlieren ^[2]. In der Tubuluszelle der Niere wird VDBP abgebaut, die daran gebundenen Vitamin-D- Metaboliten werden zur weiteren - vielfältig regulierten - Verstoffwechselung frei.

Referenzen

1. ↑ Vieth, R. (2001): Simple method for determining specific binding capacity of vitamin D- binding protein and its use to calculate the concentration of "free" 1,25-dihydroxyvitamin D. Clinical Chemistry 40:435-441.
2. ↑ ^{a b c} Dusso, A.S., Brown, A.J. and Slatopolsky (2005): Vitamin D. Am J Physiol Renal Physiol 289:F8-F28.

1. ↑ Vieth, R. (2001): Simple method for determining specific binding capacity of vitamin D- binding protein and its use to calculate the concentration of "free" 1,25-dihydroxyvitamin D. Clinical Chemistry 40:435-441.
2. ↑ ^{a b c} Dusso, A.S., Brown, A.J. and Slatopolsky (2005): Vitamin D. Am J Physiol Renal Physiol 289:F8-F28.

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