Wie die Natur Wasserstoff produzierende Enzyme baut
Das Herzstück des biologischen Katalysators wird erst im letzten Schritt eingeschleust
© RUB, Kramer
Letzter Schritt der Biosynthese
In der Natur wird der Kofaktor nachträglich, also nach der Biosynthese des Proteingerüsts in das Enzym eingebaut - ein hochkomplexer Vorgang. Erst danach ist die Hydrogenase katalytisch aktiv. Die genaue Abfolge des Prozesses klärten die Forscher mit Protein Engineering, Proteinfilmelektrochemie und Infrarotspektroskopie auf.
Das Team zeigte, dass der negativ geladene Kofaktor gezielt durch einen positiv geladenen Reifungskanal in das Innere des Enzyms befördert wird, bevor er in der Proteinhülle fest verankert wird. Besonders flexible Strukturelemente dienen dabei als Scharniere: Sie sorgen dafür, dass sich das Protein anders faltet und den integrierten Kofaktor fest umschließt und schützt. Das Zusammenspiel von Proteinumgebung und Kofaktor ist wesentlich, um den Kofaktor in seiner katalytischen Form zu stabilisieren.
"Wir vermuten, dass nicht nur [FeFe]-Hydrogenasen auf diese Weise ihren Kofaktor erhalten, sondern dass der Mechanismus auch in anderen metallhaltigen Enzymen vorkommt", resümiert Happe.
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