Vom üblichen Weg abgewichen
Freiburger Wissenschaftler haben neue Pfade von Elektronen entdeckt
Den Proteinen gemein ist eine Kette von drei aromatischen Aminosäuren, über welche Elektronen von der Oberfläche des Proteins zu einem Kofaktor im Innern „hüpfen“ können. Bei Messungen eines Cryptochroms aus dem Cyanobakterium Synechocystis sp. PCC6803 mit zeitaufgelöster Elektronenspinresonanz-Spektroskopie schlugen die Ladungsträger nicht den üblichen Weg ein. Obwohl die aus vielen anderen untersuchten Proteinen bekannte Aminosäurekette vorhanden war, wurde sie nicht vollständig genutzt. Eine benachbarte Aminosäure bildete das letzte Glied der Kette, obwohl dafür ein größerer Abstand überwunden werden musste.
Mit Hilfe theoretischer Analysen konnten die Forscher das unerwartete Verhalten des Proteins beschreiben und somit verstehen. Die günstigere Orientierung der Kettenglieder im Raum hat größeren Einfluss als bisher vermutet und gleicht den ungünstigen langen Abstand aus. Es hat sich gezeigt, dass viele Einflüsse beim Design eines effektiven Ladungstransferpfads berücksichtigt werden müssen.
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