Wasserhülle unter Beobachtung
Proteinfaltung: Terahertz-Spektroskopie weist Änderungen im Protein-Wassernetzwerk nach
Inzwischen stehen leistungsstarke THz-Quellen zur Verfügung, mit denen es gelingt, die Absorption von Biomolekülen in wässrigen Puffern auf der Zeitskala von Pikosekunden direkt zu messen. Auf dieser Zeitskala führen gelöste Proteine ihre Gerüstschwingungen aus und finden die kollektiven Bewegungen der Wassermoleküle statt, die ein Protein umgeben. Das Forscherteam konnte kürzlich zeigen, dass die Absorptionsspektroskopie im THz-Bereich eine empfindliche Methode ist, um die Wasserhülle von Proteinen zu untersuchen. In der Schicht um ein Protein sind die Wassermoleküle anders miteinander vernetzt als in reinem Wasser. Ihre Absorption der THz-Strahlung für bestimmte Frequenzen ändert sich dadurch.
Die Art und Weise, wie ein Protein gefaltet ist, bestimmt seine Funktion in ganz erheblichem Maße. Die Gerüstschwingungen des Proteins beeinflussen das Lösungsmittel, wobei die Dynamik des Lösungsmittels im Gegenzug die Proteindynamik beeinflussen kann - und so eine wichtige Rolle bei der Faltung spielen.
Die kinetische THz-Absorption (KITA) zeichnet die Dämpfung und Phasenverschiebung eines elektrischen THz-Feldes auf, die ein Protein während seiner Faltung verursacht. Ein Vergleich mit anderen Methoden belegt, dass die KITA Umorientierungen der Wechselwirkungen zwischen Protein und seiner Wasserhülle in einer Frühphase der Faltung detektiert.
Originalveröffentlichung: Martin Gruebele et al.; "Echtzeitnachweis von Änderungen im Protein-Wassernetzwerk während der Proteinfaltung mit Terahertz-Absorptionsspektroskopie"; Angewandte Chemie 2008, 120, No. 34, 6586-6589.
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