Neue Funktion eines Pflanzenenzyms könnte zu grüner Chemie führen
Entdeckung kann die Entwicklung besserer industrieller Katalysatoren vorantreiben
Wissenschaftler des Brookhaven National Laboratory des US-Energieministeriums haben eine neue Funktion in einem Pflanzenenzym entdeckt, die Auswirkungen auf das Design neuer chemischer Katalysatoren haben könnte. Das Enzym katalysiert oder initiiert eine der grundlegenden chemischen Reaktionen, die zur Synthese einer Vielzahl von organischen Molekülen erforderlich sind, einschließlich derjenigen, die in Schmierstoffen, Kosmetika und als Rohstoffe für die Kunststoffherstellung verwendet werden.
Brookhaven Lab Biochemiker John Shanklin mit dem pensionierten Biologie-Mitarbeiter Ed Whittle, der ein strukturelles Bild eines Desaturase-Enzyms zeigt, das benachbarte Hydroxylgruppen in eine Fettsäure einführt. Diese Fettsäure kann zur Synthese einer Vielzahl von organischen Molekülen verwendet werden, so dass die Entdeckung des Pflanzenenzyms die Entwicklung neuer "grünerer" Industriekatalysatoren inspirieren kann.
Brookhaven National Laboratory
"Dieses Enzym könnte eine neue Form der "grünen" Chemie inspirieren", sagt der Brookhaven Lab-Biochemiker John Shanklin, der die Forschung leitete. "Vielleicht können wir dieses Biomolekül anpassen, um nützliche Chemikalien in Pflanzen herzustellen, oder es als Grundlage für die Entwicklung neuer bio-inspirierter Katalysatoren verwenden, um teurere, giftige Katalysatoren zu ersetzen, die derzeit im Einsatz sind."
Die Entdeckung erfolgte im Rahmen der laufenden Forschung an Enzymen, die Pflanzenöle entsättigen. Diese Desaturase-Enzyme entfernen Wasserstoffatome von bestimmten benachbarten Kohlenstoffatomen in einer Kohlenwasserstoffkette und setzen eine Doppelbindung zwischen diesen Kohlenstoffatomen ein. Shanklins Gruppe hatte zuvor eine dreifache mutierte Version eines Desaturase-Enzyms mit interessanten Eigenschaften erstellt, und sie untersuchten die drei Mutationen separat, um zu sehen, was jeder einzelne tat.
Zwei der einzelnen mutierten Enzyme haben die Doppelbindung zwischen benachbarten Kohlenstoffatomen entfernt und jedem Kohlenstoff eine "OH" (Hydroxylgruppe) hinzugefügt, um eine Fettsäure mit zwei benachbarten Hydroxylgruppen zu produzieren.
Fettsäuren mit solchen benachbarten OH-Gruppen, so genannte Diole, sind wichtige chemische Komponenten für die Herstellung von Schmierstoffen, wie sie beispielsweise für den reibungslosen Betrieb heißer Motoren benötigt werden. Sie können auch in Bausteine für die Herstellung von Kunststoffen oder anderen Massenprodukten umgewandelt werden.
"Diole sind wirklich wichtige Industriechemikalien, aber ihre künstliche Herstellung im Labor ist sehr problematisch", sagte Shanklin.
Die besten industriellen Katalysatoren für diese Reaktion sind teuer, leichtflüchtig und giftig, stellte er fest.
Ein weiteres Problem ist, dass es unterschiedliche Formen von Diolen gibt, und es ist für Chemiker schwierig, eine einzige reine Form herzustellen.
"Die Enzymmutanten, die wir entdeckt haben, bilden natürlich eine einzige Form, so dass sie ohne weitere Verarbeitung oder Verschwendung verwendet werden können", sagte Shanklin.
Die Verfolgung der Ursprünge der Sauerstoffatome in den beiden OH-Gruppen ergab, dass beide aus demselben Sauerstoffmolekül (O2) stammen. Die Fähigkeit, beide Sauerstoffatome aus einem einzigen O2-Molekül während einer Reaktion zu übertragen, die als "Dioxygenase-Chemie" bekannt ist, war für ein "Diiron"-Enzym (eines mit zwei Eisenatomen an seiner aktiven Stelle) etwas überraschend.
"Die Chemie der Dioxygenase wurde bisher nicht für Diironenzyme berichtet", sagte Shanklin. "Wir mussten einige technisch anspruchsvolle Experimente durchführen, um einen unbestreitbaren Beweis dafür zu erbringen, dass dies tatsächlich geschah, und ohne Ed Whittle's Kreativität und Beharrlichkeit hätten wir diese Studie nicht abgeschlossen."
Whittle, der Hauptautor des Papiers (inzwischen im Ruhestand aus dem Brookhaven Lab), hat über einen Zeitraum von Jahren im Labor von Shanklin fleißig an diesem Projekt gearbeitet, um diese wichtige neue Entdeckung zu realisieren.
Das nächste Ziel des Teams ist es, eine Kristallstruktur dieses Enzyms mittels Röntgenstrahlen an der National Synchrotron Light Source II (NSLS-II) - einer DOE Office of Science User Facility im Brookhaven Lab - zu erhalten.
"Wir werden diese Strukturinformationen mit unseren Kollegen aus der Computerchemie teilen, um herauszufinden, wie diese beispiellose Chemie mit dieser Katalysatorklasse ablaufen kann."
Diese Arbeit könnte dem Team helfen, zu lernen, wie man die Konfiguration von laborgefertigten Katalysatoren steuert, um die aus Pflanzen gewonnene Version nachzuahmen.
"Wenn wir das Gelernte in das Design von Industriekatalysatoren einfließen lassen können, könnten diese Reaktionen reinere Produkte mit weniger Abfall produzieren und die Verwendung giftiger Chemikalien vermeiden", sagte Shanklin.
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