Wie sich natürliche Kanalproteine in künstlichen Membranen bewegen

05.06.2015 - Schweiz

In künstlichen Membranen werden jeweils natürliche Kanalproteine eingebaut, um den Transport von Ionen und Molekülen sicherzustellen. Forschende der Universität Basel haben nun erstmals die Bewegung dieser Kanalproteine gemessen: Sie bewegen sich höchstens zehnmal langsamer als in ihrer natürlichen Umgebung, der Zellmembran. Die Erkenntnisse helfen der Weiterentwicklung von neuen Anwendungen wie Nanoreaktoren und künstlichen Organellen, berichten die Forschenden in der Fachzeitschrift «Nano Letters».

Die Membranen unserer Körperzellen sind nur etwa 4 bis 5 Nanometer dick und bestehen aus einer komplexen Mischung von Lipiden und spezifischen Membranproteinen, darunter Kanalproteinen. Eine solche Zellmembran lässt sich als flüssige 2-D-Lösung beschreiben, in welcher sich die Komponenten seitlich bewegen können. Diese Bewegungen innerhalb der Membran sind von deren Flexibilität und Fluidität abhängig und bestimmen schliesslich die Funktionalität der Membran.

Frei bewegliche Kanalproteine

Chemiker des NCCR «Molecular Systems Engineering» um Prof. Wolfgang Meier und Prof. Cornelia Palivan von der Universität Basel haben nun drei verschiedene Kanalproteine in künstlichen Membranen von 9 bis 13 Nanometer Dicke eingebaut und dort erstmals deren Bewegungen gemessen. Dafür stellten sie zunächst grosse Membranmodelle mit eingebetteten, gefärbten Kanalproteinen her; diese brachten sie auf eine Glasoberfläche und massen sie dann mittels einer Einzelmolekül-Messmethode, der sogenannten Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie. Alle drei Kanalproteine konnten sich frei in den unterschiedlich dicken Membranen bewegen, wobei sie dies maximal zehnmal langsamer taten als in den Lipiddoppelschichten der natürlichen Umgebung.

Flexibilität nötig

In dickeren Membranen müssen sich die Bausteine der Membran (Polymere) um die Kanalproteine herum komprimieren können, um sich deren fixen Grösse anzupassen. Dafür müssen die Bausteine der Membran genug flexibel sein. Dies wurde bereits theoretisch beschrieben und konnte nun von den Forschenden der Universität Basel erstmals experimentell gemessen werden: Je dicker die Membran, desto langsamer war die Bewegung des Kanalproteins im Vergleich zur Bewegung der Polymere selber, welche die Membran formen.

«Das Phänomen lässt sich durch eine lokale Fluiditätsverringerung beschreiben, die durch die Komprimierung der Polymere hervorgerufen wird», erläutert Erstautor Fabian Itel. Grundsätzlich ist aber das Verhalten der Kanalproteine in künstlichen Membranen vergleichbar zu jenem in ihrer natürlichen Umgebung, der Lipiddoppelschicht, wobei die Zeitskala der Bewegungen um etwa das Zehnfache tiefer liegt. Das Forschungsprojekt wurde vom Schweizerischen Nationalfonds und dem NCCR Molecular Systems Engineering finanziell unterstützt.

Originalveröffentlichung

Fabian Itel, Adrian Najer, Cornelia G. Palivan, and Wolfgang Meier; Dynamics of membrane proteins within synthetic polymer membranes with large hydrophobic mismatch; Nano Letters (2015)

https://www.chemie.de/news/153146/wie-sich-natuerliche-kanalproteine-in-kuenstlichen-membranen-bewegen.html

Originalveröffentlichung

Fabian Itel, Adrian Najer, Cornelia G. Palivan, and Wolfgang Meier; Dynamics of membrane proteins within synthetic polymer membranes with large hydrophobic mismatch; Nano Letters (2015)

Themen

Kanalprotein Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie Membranen

Alle anzeigen