Welchen Weg Protonen in Enzymen nehmen
Erkenntnisse ebnen den Weg zum chemischen Nachbau von Wasserstoff erzeugenden Enzymen
© RUB, Marquard
Einzigartige Effizienz beruht auf Transportweg
Die Hydrogenasen stellen in ihrem katalytischen Zentrum aus zwei Protonen und zwei Elektronen Wasserstoff her. Die dazu notwendigen Protonen beziehen sie aus dem sie umgebenden Wasser und transportieren sie über verschiedene Zwischenstationen in ihr Inneres. Wie genau der Weg der Protonen durch die Hydrogenase aussieht, war bisher nicht bekannt. „Dieser Transportweg ist ein wesentliches Puzzleteil zum Verständnis des Zusammenwirkens von Kofaktor und Protein, das die einzigartige Effizienz von Biokatalysatoren gegenüber Wasserstoff produzierenden chemischen Komplexen begründet“, erläutert Dr. Martin Winkler, einer der Autoren der Studie aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der RUB.
Strukturen von Enzymvarianten aufgeklärt
Um herauszufinden, welche der infrage kommenden Bausteine der Hydrogenase am Protontransport beteiligt sind, tauschten die Forscher sie jeweils einzeln aus. Sie setzten an ihre Stelle testweise eine Aminosäure, die ähnlich funktionierte, und eine funktionslose Aminosäure. So entstanden insgesamt 22 Varianten zweier verschiedener Hydrogenasen. Diese Varianten verglichen die Forscher dann unter verschiedenen Aspekten, so auch ihre spektroskopischen Eigenschaften und ihre Enzymaktivität. „Besonders aufschlussreich waren aber die molekularen Strukturen von zwölf Proteinvarianten, die mit der Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt wurden“, so Winkler.
Funktionslose Aminosäuren legen Hydrogenasen still
Je nachdem, an welcher Stelle die Wissenschaftler die Hydrogenase wie verändert hatten, funktionierte die Wasserstoffproduktion nur noch weniger effizient oder gar nicht mehr. „Wir haben so herausgefunden, warum manche Varianten empfindlich in ihrer Enzymaktivität gestört sind und andere wider Erwarten kaum beeinträchtigt sind“, sagt Martin Winkler.
Je näher am katalytischen Zentrum die Aminosäuren ausgetauscht wurden, desto weniger gut konnte die Hydrogenase diese Veränderung kompensieren. Funktionslose Bausteine an empfindlichen Stellen führten zur Stilllegung der Wasserstoffproduktion. „Der so erzeugte Zustand gleicht dem einer Übersättigung durch Protonenstress, bei der sowohl Protonen als auch Wasserstoff in die Hydrogenase eingebracht werden“, erklärt Martin Winkler. „Diesen schon aus Experimenten bekannten, sehr flüchtigen Zustand konnten wir in unserer Arbeit zum ersten Mal stabilisieren und analysieren.“
Wertvolle Grundlageninformationen
Die Studie erlaubt es für die Enzymgruppe der [FeFe]-Hydrogenasen erstmals, die Funktion einzelner Aminosäuren dem Protonentransferpfad zuzuordnen. „Darüber hinaus liefert sie wertvolle Informationen über den molekularen Mechanismus des Protonentransfers durch redox-aktive Proteine und dessen strukturelle Voraussetzungen“, so Thomas Happe.
Originalveröffentlichung
Meistgelesene News
Originalveröffentlichung
Weitere News aus dem Ressort Wissenschaft
Holen Sie sich die Chemie-Branche in Ihren Posteingang
Ab sofort nichts mehr verpassen: Unser Newsletter für die chemische Industrie, Analytik, Labor und Prozess bringt Sie jeden Dienstag und Donnerstag auf den neuesten Stand. Aktuelle Branchen-News, Produkt-Highlights und Innovationen - kompakt und verständlich in Ihrem Posteingang. Von uns recherchiert, damit Sie es nicht tun müssen.